به گزارش ایسنا، دانشمندان «دانشگاه متروپولیتن توکیو»(Tokyo Metropolitan University) با استفاده از طیف‌سنجی «رزونانس مغناطیسی هسته‌ای»(NMR)، یک روش جدید را برای تعیین ساختار ابداع کرده‌اند که نشان می‌دهد چگونه بخش‌های گوناگون سیستم‌های مولکولی پیچیده مانند آنزیم‌ها هنگام کمک به کاتالیز واکنش‌ها، حرکاتی را شبیه به رقص به نمایش می‌گذارند.

به نقل از میراژ نیوز، این گروه پژوهشی با تمرکز بر یک آنزیم موجود در مخمر نشان دادند که چگونه تضاد حرکات در مقیاس اتمی بر عملکرد آنزیم تأثیر می‌گذارد. این روش، نویدبخش دسترسی بی‌سابقه‌ به مکانیسم‌های عملکردی مولکول‌های زیستی و ارتباط آنها با بیماری‌هاست.

آنزیم‌ها برای عملکرد همه موجودات زنده از جمله انسان ضروری هستند. اگرچه تصاویر ثبت‌شده با استفاده از «میکروسکوپ اشعه ایکس» یا «میکروسکوپ الکترونی کرایو»، ساختار مولکولی پیچیده آنزیم‌ها را آشکار کرده‌اند اما حرکت آنها هنگام کار، به صورت تار و مداوم است. ساختار اتمی آنزیم‌ها که دائماً در حال تغییر است، سایر مولکول‌های زیستی را به دام می‌اندازد و به آنها کمک می‌کند تا در یک توالی دقیق و هماهنگ واکنش نشان دهند. اگرچه این حرکات سریع در مقیاس نانومتری به وضوح مهم هستند اما به سختی می‌توان آنها را ثبت کرد.

این گروه پژوهشی به سرپرستی «تپی ایکیا»(Teppei Ikeya) دانشیار دانشگاه متروپولیتن توکیو از روش طیف‌سنجی رزونانس مغناطیسی هسته‌ای برای ثبت نحوه حرکت بخش‌های گوناگون آنزیم‌ها استفاده کرده‌اند. آنها به واسطه ادغام ترکیبی از روش‌های گوناگون، با موفقیت یک ساختار گروهی دقیق را از یک آنزیم واکنش‌دهنده ثبت کردند. ساختار گروهی، مجموعه‌ای از همه حالت‌هایی است که یک درشت‌مولکول می‌تواند به خود بگیرد.

پژوهشگران روش خود را با استفاده از آنزیم «YUH1» موجود در مخمر نشان دادند که به مخمر در بازیافت پروتئین «یوبیکوئیتین»(Ubiquitin) کمک می‌کند. یوبیکوئیتین وظیفه تنظیم رویدادهای گوناگون درون‌سلولی را بر عهده دارد. آنزیم YUH1 در انسان نیز مشابهی به نام «UCHL1» دارد که در بروز بیماری‌های پارکینسون و آلزایمر موثر است.

پژوهشگران با ادغام چندین روش تحلیلی به کمک طیف‌سنجی رزونانس مغناطیسی هسته‌ای توانستند نقشه پویایی YUH1 را در مقیاس زمانی میلی‌ثانیه ایجاد کنند. آنها دریافتند که دو بخش از آنزیم نزدیک به بخش فعال محل اتصال پروتئین‌ها، حرکات بسیار بزرگی را نشان می‌دهند و یک ساختار حلقه متقاطع و پایانه N گیرنده پروتئین آنزیم را به نمایش می‌گذارند.

مشخص شد که پایانه N به درون و بیرون از حلقه حرکت می‌کند و پیش از این که در نهایت پروتئین مورد نظر را بگیرد، از طیف گسترده‌ای از حالت‌ها می‌گذرد و سپس به عنوان یک دروازه‌ عمل می‌کند و آن را در جای خود نگه می‌دارد. این مکانیسم جدید زمانی پشتیبانی شد که نسخه‌های جهش‌یافته با دروازه‌های ناقص، فعالیت آنزیمی مشابهی را نشان ندادند.

یافته‌های این گروه پژوهشی نشان می‌دهند که ماهیت پویای آنزیم‌ها نقش مهمی را در عملکرد آنها بر عهده دارد. این روش می‌تواند برای طیف گسترده‌ای از ساختارهای بیولوژیکی در محیط طبیعی آنها اعمال شود و نویدبخش یک روش جدید برای دانشمندان جهت دسترسی به مکانیسم‌های اساسی و آسیب‌شناسی‌های بالقوه باشد.

این پژوهش در «Journal of the American Chemical Society» به چاپ رسید.

انتهای پیام